授课老师 授课内容 李毓玲 第三章酶 课程名称 学时数 生物化学 3学时 教学目的与要求： 掌握：①酶的概念；②酶促反应的特点；③酶的分子组成； ④酶的活性中心与必需基团；⑤酶原及酶原的激活； ⑥同工酶；⑦各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用。 了解：①酶与医学的关系。 主要内容及时间 1、回顾上节内容10分钟 2、酶的概念5分钟 3、酶促反应的特点15分钟 4、酶的分子组成5分钟 6、酶的活性中心与必需基团15分钟 7、酶原及酶原的激活15分钟 8、同工酶10分钟 9、影响酶促反应的因素30分钟 10、酶与医学的关系20分钟 11小结10分钟 教学重点与难点 重点：①酶的概念；②酶促反应的特点；③酶的分子组成； ④酶的活性中心与必需基团；⑤酶原及酶原的激活； ⑥同工酶；⑦各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用。 难点：抑制剂对酶促反应速度的影响 教具： 多媒体辅以板书 复习思考题： 1．名词解释：酶、酶的活性中心和必需基团、酶原、酶原的激活。 2．试述酶以酶原形式存在的生理意义。 3．试以竞争性抑制的原理说明磺胺类药物的作用机制。 4．影响酶作用的因素有哪些？
教学内容
回顾：
1、核酸的元素组成及基本组成单位。 2、DNA的一级结构以及核苷酸的连接方式。 3、DNA双螺旋结构模型要点。 4、tRNA的结构特点。
第三章酶
第一节酶的概述
一、酶的概念
概念：酶是由活细胞产生的能够在体内外起催化作用的生物催化剂。
目前将生物催化剂分为两类：酶 、 核酶（脱氧核酶）。 酶所催化的化学反应称为酶促反应。 酶所具有的催化能力称为酶活性。
如果酶丧失催化能力称为酶失活。
二、酶促反应的特点
酶与一般催化剂的异同点：
⑴与一般催化剂的共同点： ①在反应前后没有质和量的变化； ②只能催化热力学允许的化学反应；
③只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。
⑵酶作用的特点：
①酶促反应具有极高的效率； ②酶促反应具有高度的特异性； ③酶活性的不稳定性； 酶促反应的特点： （一）酶的催化效率高：
酶的催化效率通常比无催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107～1013倍；酶的催化不需要较高的反应温度；酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能。酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。 （二）酶的高度专一性：
酶的专一性：酶在催化底物进行反应时，对底物的结构有一定的要求。这种酶对底
物的选择性称为酶的专一性。 分为以下3种类型：
①绝对特异性：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定
结构的产物。
②相对特异性：作用于一类化合物或一种化学键。 ③立体异构特异性：作用于立体异构体中的一种。 （三）酶活性的不稳定性
酶是蛋白质，凡能引起蛋白质变性的理化因素均可使酶变性失活。酶促反应要求一定的pH、温度等适宜的条件。
第二节酶的结构与功能
一、酶的分子组成
酶的分子组成：单纯酶和结合酶 （一）单纯酶
这类酶完全由氨基酸组成，如蛋白酶、淀粉酶等。 （二）结合酶
这类酶由蛋白质和非蛋白质两部分组成。蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅助因子。生物体内多数酶属于结合酶。
结合酶（全酶）=酶蛋白+辅助因子（辅酶：结合疏松；辅基：结合紧密）
辅助因子包括金属离子、B族维生素的衍生物等。辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度又可分为辅酶（与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。）和辅基(与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。)
常见含B族维生素的辅酶形式及其在酶促反应中的主要作用。
二、酶的活性中心与必需基团
必需基团：酶分子中，与酶活性相关的化学基团称为酶的必需基团。
酶的活性中心：指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，
能与底物特异结合并将底物转化为产物。
活性中心内的必需基团：①结合基团：与底物相结合；
②催化基团；催化底物转变成产物。
活性中心外的必需基团：位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象所必需的基团。
三、酶原及酶原的激活
酶原：一些酶在细胞内合成合初分泌时，并无催化活性。这种无活性的酶的前体称为酶原。
酶原的激活：无活性的酶原转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活，其实质是酶的活性中心形成或暴露的过程。 酶原激活的生理意义：
① 蛋白酶以酶原形式分泌，能保护组织器官本身不受酶的水解破坏，防止组织自
溶；
② 使酶到达特定部位发挥作用，从而保证体内代谢过程正常进行；
③ 有的酶原可视为酶的储存形式，在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发
挥其催化作用。
四、同工酶
同工酶：是指催化同一化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫特征等不同的一组酶。
乳酸脱氢酶（LDH）是最先发现的同工酶。
第三节影响酶促反应速度的因素
一、酶浓度的影响
当[S]>>[E]时，酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成正比。
二、底物浓度的影响
当底物浓度较低时，反应速度与底物浓度成正比，反应为一级反应；
随着底物浓度的增高，反应速度不再成正比例加速，反应为混级反应； 当底物浓度高达一定程度，反应速度不再增加，达最大速度，反应为零级反应。 酶的活性中心已被底物饱和，称为底物饱和现象。
三、温度的影响
双重影响，温度升高，酶促反应速度升高；由于酶的本质是蛋白质，温度升高，可
引起酶的变性，从而反应速度降低。
最适温度：酶促反应速度达到最大时的温度称为酶促反应的最适温度。
四、pH的影响
最适pH：酶促反应速度最大时的pH称为酶的最适pH。
五、激活剂的影响
概念：使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂。 分为必需激活剂和非必需激活剂。
六、抑制剂的影响
概念：凡能降低酶活性但不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。 （一）不可逆性抑制
不可逆性抑制剂与酶分子以共价键相结合，使酶失活。这类抑制剂不能用透析方法
去除。 （二）可逆性抑制
可逆性抑制剂与酶分子以非共价键相结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透
析、超滤等方法除去。 1、竞争性抑制
概念：抑制剂与底物结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合，使底物与酶结合的几率减少，酶促反应速度降低，这种抑制作用称为竞争性抑
制。
抑制的程度取决于抑制剂与底物的相对浓度及两者与酶的亲和力。 增加底物浓度能减弱或消除抑制剂的抑制作用。 2、非竞争性抑制剂
抑制剂与底物结构不相似，不能与底物竞争酶的活性中心，而是与活性中心外部位
结合，底物与抑制剂间无竞争关系。 抑制程度取决于抑制剂本身浓度。
不能用增加底物浓度的方法消除抑制作用。 3、反竞争性抑制
此类抑制剂不能直接与酶结合，酶蛋白必须先与底物结合然后才能与抑制剂结合。
第四节酶与医学的关系
一、 酶与疾病的发生
临床上有些疾病的发病机制是由于酶的质和量异常或酶活性受抑制所致。
二、 酶与疾病的诊断
1、细胞中酶合成速度增加，进入到血液中的酶也随之增加。 2、细胞损伤或膜通透性增高，可使细胞中某些酶释放入血的量增加。 3、酶在细胞内合成障碍，可使血浆中酶活性降低。
三、 酶与疾病的治疗
（一） 帮助消化 （二） 消炎抑菌 （三） 防治血栓 （四） 治疗肿瘤
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